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CT : Certains micro-organismes, notamment des micro-algues, sont capables de produire de l’hydrogène ou d’utiliser l’hydrogène comme source d’énergie pour alimenter leur métabolisme. Ils utilisent comme catalyseur des métalloenzymes, à base de métaux abondants comme le fer. Ces métalloenzymes douées de propriétés catalytiques remarquables sont appelées hydrogénases. Elles représentent aujourd’hui des alternatives naturelles au platine pour l’élaboration de bio-électrolyseurs ou de bio-piles à combustible de plus en plus efficaces. Toutefois, les sites actifs de ces enzymes sont complexes et leur biosynthèse nécessite des machineries biologiques spécifiques, encore mal connues et mal caractérisées, qui ne fonctionnent efficacement qu‘in cellulo.
Des chercheurs de l’équipe Biocatalyse du Laboratoire de chimie et de biologie des métaux, du CEA, du Collège de France, du CNRS, de l’université Joseph Fourier de Grenoble et l’Institut Max Planck de Mülheim, viennent de mettre au point un réactif capable de transformer, in vitro et avec
une grande efficacité, une hydrogénase inactive en une hydrogénase totalement active. Ce réactif original, constitué d’un complexe biomimétique de synthèse (un petit cluster de fer analogue du site actif) et d’une protéine qui le stabilise, est capable de réagir avec l’hydrogénase inactive en lui transférant la partie biomimétique synthétique. La structure de cette dernière est suffisamment proche du site actif naturel pour qu’elle confère à l’enzyme ainsi reconstituée sa puissance catalytique naturelle. Pour arriver à un tel résultat, les chercheurs se sont appuyés sur une approche multidisciplinaire combinant chimie organométallique et biomimétique, chimie des protéines et spectroscopies.
Cette activation « artificielle » des hydrogénases ouvre de formidables perspectives tant en termes de recherche fondamentale qu’en termes d’applications. Ces résultats permettront de mieux comprendre l’impact de l’environnement protéique sur la réactivité du site actif de l’enzyme. Sur le plan
des applications, ces nouvelles données faciliteront l’exploration de la biodiversité des hydrogénases, à la recherche de l’enzyme la plus efficace et la plus stable pour des utilisations technologiques.

S : http://www-dsv.cea.fr/var/plain/storage/original/media/File/iRTSV/lettre_36.pdf (consulté le 5.07.2014)

N : 1. Composé d‘hydro- et de -gène, tiré du grec gennân, « engendrer » ; hydrogen- + élément -ase, qui sert à désigner une enzyme.
2. Hydrogénase de Rey-Pailhade (1901). — Il convient toutefois de signaler que depuis une dizaine d’années notre compatriote, M. de Rey-Pailhade, a attiré l’attention du monde savant sur la présence dans les tissus vivants, et particulièrement dans la levure de bière, d’un ferment hydrogénant spécial, capable en particulier de transformer l’indigo bleu en indigo blanc, et auquel il a donné le nom de philothion.
Cette hydrogénase est un véritable agent catalytique analogue, dans une certaine mesure, au platine divisé; mais malheureusement l’observation de ses propriétés est fort délicate parce qu’elle se trouve engagée dans la complexité des albuminoïdes protoplasmiques, d’où il n’a pas été, jusqu’à
présent, possible de l’isoler à l’état de pureté.
3. Enzyme catalysant la réduction d’un substrat par l’hydrogène moléculaire.
4. Des hydrogénases sont présentes chez certains microorganismes (Escherichia coli, Proteus vulgaris, Azotobacter, etc.).
5. Dans le domaine de la Chimie, l’hydrogénase peut, dans certaines conditions qui sont encore du domaine expérimental, réaliser la biophotolyse de l’eau.

S : 1. DAF ; FCB. 2. http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k5719198t/texteBrut (consulté le 5.07.2014). 3 et 4. DAM. 5. GDT.

SYN :
S :

RC : hydrogène